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La struttura delle proteine.
Nella struttura
di una proteina
(figura 12, alla pagina seguen-
te)
i biochimici riconoscono quattro livelli di
organizzazione.
La
struttura primaria
è la sequenza
degli aminoacidi che costituiscono la protei-
na: tipi diversi di proteine possiedono
sequenze diverse di aminoacidi
(figura 12a)
.
La
struttura secondaria
è dovuta al
fatto che le proteine tendono ad avvolgersi a
elica o a disporsi “a fisarmonica”, assumendo
una configurazione detta a foglietto ripiega-
to. La forma a elica è dovuta all’instaurarsi di
legami idrogeno tra i gruppi carbossilici e
amminici della catena di aminoacidi; è questo
il caso della cheratina dei capelli. La forma a
foglietto ripiegato si ha quando le catene di
aminoacidi si affiancano e si uniscono; le
caratteristiche pieghe sono provocate e man-
tenute da legami idrogeno tra le catene adia-
centi. Questo tipo di struttura secondaria è
presente, per esempio, nella proteina che
costituisce la seta
(figura 12b)
.
La
struttura terziaria
è dovuta al fatto
che spesso le proteine a elica tendono a rag-
gomitolarsi, come conseguenza della forma-
zione tra vari punti della catena di particola-
ri legami chimici – come i ponti disolfuro tra
due unità di cisteina situate in punti diversi
della catena. La proteina assume quindi una
forma globulare. Questa forma presenta una
superficie ricca di protuberanze e rientranze:
queste ultime possono accogliere piccole
molecole
(figura 12c)
.
La
struttura quaternaria
deriva dal-
l’associazione di più catene proteiche
dette subunità, ciascuna caratterizzata da
una propria struttura terziaria. La più
nota di queste proteine con struttura qua-
ternaria è l’emoglobina che trasporta l’os-
sigeno nei globuli rossi del sangue: essa è
formata da quattro unità base di globina
(figura 12d)
.
252
+
+
aminoacido
gruppo
amminico
gruppo
amminico
gruppo
carbossilico
gruppo
carbossilico
aminoacido
peptide
acqua
O
O
N C C
H
H H
H
R
O
O
O
O
N C C
H
H
H H H
R
N C C
H
H H
R
O
O
N C C
H
H H
H
R
11
La formazione del legame peptidico
Una reazione di condensazione unisce, con un legame peptidico,
l’atomo di carbonio del carbossile di un aminoacido all’atomo di azoto del gruppo amminico di un altro aminoacido.
Quanti e quali sono i livelli
di organizzazione strutturale
delle proteine?
?
si otterranno
catene proteiche
che nelle
cellule viventi hanno lunghezza variabile, da
tre fino a migliaia di aminoacidi.
Un dipeptide è una catena con due ami-
noacidi, un tripeptide con tre. Oltre i tre ami-
noacidi si ha genericamente un
polipeptide
.
Il termine proteina è riservato ai peptidi a
catena lunga, con almeno una cinquantina di
aminoacidi. Per semplicità definiremo indif-
ferentemente peptidi o proteine tutte le
catene di aminoacidi.
C
O
C
H
H
2
N
CH
2
C
O OH
OH
CH
2
acido glutammico (glu)
C
O
C
H
H
2
N
CH
2
OH
CH
2
CH
2
NH
C NH
NH
2
arginina (arg)
C
O
C
H
H
2
N
CH
2
OH
C
O
C
H
H
2
N
CH
2
OH
idrofili
CH
CH
3
CH
3
idrofobi
leucina (leu)
fenilalanina (phe)
C
O
C
H
2
N
H
OH
cisteina (cys)
forma
ponti
disolfuro
CH
2
SH
10
La diversità degli
aminoacidi
La diversità
della struttura degli
aminoacidi è dovuta alla
variabilità del gruppo R, che
può essere idrofilo o
idrofobo. La cisteina è un
caso a par te: due molecole
di cisteina situate in punti
anche distanti della struttura
polipeptidica possono
formare un legame
covalente tra gli atomi di
zolfo, creando un ponte
disolfuro che, avvicinando le
due molecole di cisteina,
determina un’ansa nella
catena o in catene adiacenti.